근육 세포의 세포 골격. 생활 단위: 세포 골격. 진핵 상피 세포의 구조 다이어그램

세포 골격은 세포의 근골격계를 구성하는 미세 소관 및 미세 필라멘트와 같은 사상 단백질 구조의 모음입니다. 진핵생물에만 세포골격이 있고 원핵생물(박테리아) 세포에는 없는 것이 이 두 세포 유형의 중요한 차이점입니다. 세포골격은 단단한 세포벽이 없어도 세포에 일정한 모양을 부여합니다. 그것은 아메바 운동의 기초가 되는 세포질(소위 원형질의 흐름)에서 세포 소기관의 운동을 조직화합니다. 세포골격은 쉽게 재건되어 필요한 경우 세포 모양의 변화를 제공합니다. 형태를 바꾸는 세포의 능력은 초기 단계에서 세포층의 움직임을 결정합니다 배아 발달. 세포 분열 중 유사 분열) 세포 골격이 "분해"(해리)되고 딸 세포에서 자기 조립이 다시 발생합니다.

세포 골격은 세 가지 주요 기능을 수행합니다.

1. 세포의 기계적 골격 역할을 하여 세포에 전형적인 모양을 부여하고 막과 소기관 사이의 연결을 제공합니다. 프레임워크는 외부 조건 및 셀의 상태 변화에 따라 지속적으로 업데이트되는 동적 구조입니다.

2. 세포 운동을 위한 "모터" 역할을 합니다. 운동 (수축) 단백질은 근육 세포뿐만 아니라 다른 조직에서도 발견됩니다. 세포 골격의 구성 요소는 방향을 결정하고 이동, 분열, 성장 중 세포 모양의 변화, 세포 소기관의 이동 및 세포질의 이동을 조정합니다.

3. 세포 내 소기관 및 기타 대형 복합체의 수송을 위한 "레일" 역할을 합니다.

24. 세포 골격 연구에서 면역 세포 화학 방법의 역할. 근육 세포의 세포 골격 조직의 특징.

면역 세포 화학적 분석은 세포 형태의 보존 조건에서 세포 학적 물질의 면역 학적 분석을 수행 할 수있게 해주는 방법입니다. ICC는 효소 면역분석법, 면역형광법, 방사선면역법 등 다양한 면역화학적 방법 중 하나입니다. ICC 방법의 기본은 항원과 항체의 면역학적 반응입니다.

진핵 세포의 세포질은 세포 골격이라고 하는 단백질 필라멘트(필라멘트)의 3차원 네트워크로 침투합니다. 직경에 따라 필라멘트는 세 그룹으로 나뉩니다: 마이크로필라멘트(6-8nm), 중간 섬유(약 10nm) 및 미세소관(약 25nm). 이 모든 섬유는 특정 구형 단백질의 소단위로 구성된 중합체입니다.

마이크로필라멘트(액틴 필라멘트)는 진핵 세포에 가장 풍부한 단백질인 액틴으로 구성됩니다. 액틴은 단량체(G-액틴, "구형 액틴") 또는 중합체(F-액틴, "원섬유형 액틴")로 존재할 수 있습니다. G-액틴은 2개의 도메인으로 구성된 비대칭 구형 단백질(42kDa)입니다. 이온 강도가 증가함에 따라 G-액틴은 가역적으로 응집되어 선형 코일 중합체인 F-액틴을 형성합니다. G-액틴 분자는 단단히 결합된 ATP(ATP) 분자를 운반하며, 이는 F-액틴으로 전환될 때 천천히 ADP(ADP)로 가수분해됩니다. F-액틴은 ATPase의 특성을 나타냅니다.

B. 중간 섬유 단백질

중간 섬유의 구조적 요소는 5개의 관련 패밀리에 속하며 높은 수준의 세포 특이성을 나타내는 단백질입니다. 대표적인 대표자이러한 단백질은 사이토케라틴, 데스민, 비멘틴, 산성 원섬유아교단백질[GFAP] 및 신경섬유입니다. 이 모든 단백질은 중심 부분에 기본 막대 구조를 가지고 있으며, 이를 초나선형 α-나선이라고 합니다. 이러한 이량체는 역평행을 결합하여 사량체를 형성합니다. "head to head" 원리에 따른 4량체의 집합은 원형 필라멘트를 제공합니다. 8개의 원형 필라멘트가 중간 섬유를 형성합니다.

미세섬유 및 미세소관과 달리 중간 섬유의 유리 단량체는 세포질에서 거의 발견되지 않습니다. 이들의 중합은 안정한 비극성 중합체 분자의 형성으로 이어진다.

V. 튜불린

미세소관은 α- 및 β-서브유닛의 이량체인 구형 단백질 튜불린에서 만들어집니다. 튜불린 단량체는 천천히 가수분해되는 GTP(GTP)와 GDP(GTP)에 결합합니다. 두 가지 유형의 단백질이 미세소관과 연관되어 있습니다: 구조 단백질, lk-전위자.

세포골격은 단백질에 의해 형성되며, 전자현미경 연구에서 볼 수 있는 주요 구조 요소(마이크로필라멘트, 중간 필라멘트, 미세소관) 또는 구성을 구성하는 주요 단백질(액틴-미오신)에 따라 명명된 몇 가지 주요 시스템이 있습니다. 시스템, 케라틴, 튜불린 - 다이네인 시스템).

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✪ 세포골격 요소와 단백질 수송

✪ 세포학. 강의 4. 세포 골격. 옥슈타인 I.L.

✪ 세포의 세포골격 - Ivan Vorobyov

✪ 세포골격 | 세포 구조 | 생물학(6부)

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자막

진핵 세포 골격

액틴 필라멘트(마이크로필라멘트)

직경이 약 7nm인 마이크로필라멘트는 액틴 단량체의 두 나선 사슬입니다. 그들은 세포의 모양을 담당하고 세포 표면에 돌출부를 형성할 수 있기 때문에 주로 세포의 외막에 집중되어 있습니다(가성 족족 및 미세 융모). 그들은 또한 세포간 상호작용(접착제 접촉 형성), 신호 전달, 그리고 미오신과 함께 근육 수축에 관여합니다. 세포질 미오신의 도움으로 소포 수송은 미세 필라멘트를 따라 수행 될 수 있습니다.

중간 필라멘트

세포골격 원핵생물

오랫동안 진핵생물만이 세포골격을 가지고 있다고 생각되었습니다. 그러나 2001년 Jones et al. (PMID 11290328) 세포에서 박테리아 액틴 상동체의 역할 설명 고초균, 박테리아 세포 골격의 요소에 대한 적극적인 연구 기간이 시작되었습니다. 현재까지, 세 가지 유형의 진핵 세포 골격 요소(튜불린, 액틴 및 중간 필라멘트) 모두에 대해 세균 동족체가 발견되었습니다. 또한 최소한 한 그룹의 박테리아 세포골격 단백질인 MinD/ParA에는 진핵생물 유사체가 없다는 것이 발견되었습니다.

액틴의 세균 동족체

세포 골격의 가장 많이 연구된 액틴 유사 구성 요소는 MreB, ParM 및 MamK입니다.

MreB 및 그 동족체

MreB 단백질과 그 상동체는 세포 모양 유지, 염색체 분리 및 막 구조 구성에 중요한 역할을 하는 박테리아 세포골격의 액틴 유사 구성 요소입니다. 다음과 같은 일부 유형의 박테리아 대장균, MreB 단백질이 하나만 있고 다른 사람들은 2개 이상의 MreB 유사 단백질을 가질 수 있습니다. 후자의 예는 박테리아입니다. 고초균, MreB 단백질, Mbl( 중답장 비-엘 ike) 및 MreBH( 므레비 시간오모로그).

게놈에서 대장균그리고 B. 서브틸리스 MreB 합성을 담당하는 유전자는 MreC 및 MreD 단백질에 대한 유전자와 동일한 오페론에 있습니다. 이 오페론의 발현을 억제하는 돌연변이는 세포 형성으로 이어진다 구형감소 된 생존력으로.

MreB 단백질의 소단위체는 막대 모양의 주위를 감싸는 필라멘트를 형성합니다. 세균 세포. 그들은 세포질 막의 내부 표면에 있습니다. MreB에 의해 형성된 필라멘트는 동적이며 지속적으로 중합 및 해중합을 진행합니다. 세포 분열 직전에 MreB는 수축이 형성되는 영역에 집중됩니다. MreB의 기능은 또한 세포벽 폴리머인 murein의 합성을 조정하는 것으로 믿어집니다.

MreB 상동체 합성을 담당하는 유전자는 막대 모양의 박테리아에서만 발견되었으며 구균에서는 발견되지 않았습니다.

파엠

ParM 단백질은 복제가 적은 플라스미드를 포함하는 세포에 존재합니다. 그 기능은 세포의 극을 따라 플라스미드를 희석하는 것입니다. 동시에, 단백질 소단위체는 막대 모양 세포의 장축을 따라 길쭉한 필라멘트를 형성합니다.

구조의 필라멘트는 이중 나선입니다. ParM에 의해 형성된 필라멘트의 성장은 양쪽 끝에서 모두 가능하며, 반대로 ±pole에서만 성장하는 액틴 필라멘트와 대조됩니다.

맘케이

MamK는 액틴 유사 단백질입니다. 마그네토스피릴룸 마그네슘책임 정확한 위치마그네토솜. Magnetosomes는 철 입자를 둘러싼 세포질 막의 함입입니다. MamK 필라멘트는 마그네토솜이 차례로 배열되는 가이드 역할을 합니다. MamK 단백질이 없으면 마그네토솜이 세포 표면에 무작위로 분포합니다.

튜불린 동족체

현재 두 개의 튜불린 동족체가 원핵생물에서 발견되었습니다: FtsZ 및 BtubA/B. 진핵생물의 튜불린과 마찬가지로 이 단백질은 GTPase 활성을 가지고 있습니다.

FtsZ

FtsZ 단백질은 박테리아 세포 분열에 매우 중요하며 거의 모든 유박테리아 및 고세균에서 발견됩니다. 또한, 이 단백질의 상동체가 진핵생물의 색소체에서 발견되었으며, 이는 공생 기원의 또 다른 확인입니다.

FtsZ는 추가 세포 분열 단백질을 위한 스캐폴드 역할을 하는 소위 Z-고리를 형성합니다. 함께 그들은 수축(격막)의 형성을 담당하는 구조를 구성합니다.

브투바/비

널리 퍼진 FtsZ와 달리 이 단백질은 속 박테리아에서만 발견됩니다. 프로테코박터. 그들은 FtsZ보다 구조상 튜불린에 더 가깝습니다.

중간 필라멘트 단백질의 상동체인 크레센틴

단백질은 세포에서 발견되었습니다 카울로박터 크레센투스. 그 기능은 세포에 제공하는 것입니다. C. 크레센투스비브리오 형태. 세포 크레센틴 유전자의 발현이 없는 경우 C. 크레센투스막대기의 형태를 취하십시오. 흥미롭게도 이중 돌연변이인 crescentin - 과 MreB - 의 세포는 구형입니다.

마인드와 파라

이 단백질은 진핵생물 사이에 상동체가 없습니다.

MinD는 박테리아와 색소체에서 분열 부위의 위치를 담당합니다. ParA는 DNA를 딸 세포로 나누는 데 관여합니다.

또한보십시오

세포골격- 이것은 살아있는 세포의 세포질에 위치하고 세포 골격 또는 골격을 형성하는 일련의 필라멘트 단백질 구조입니다. 2001년에 세포 골격이 진핵 세포와 원핵 세포 모두에 존재한다는 것이 발견되었습니다. 2001년까지 원핵 세포에는 세포 골격이 없다고 믿어졌습니다. 세포 세포골격에는 몇 가지 주요 시스템이 있으며 구성을 구성하는 주요 단백질(케라틴, 튜불린-다인 시스템 또는 액틴-미오신 시스템) 또는 전자 현미경 연구에서 볼 수 있는 주요 구조 요소(마이크로필라멘트)에 따라 구분됩니다. , 미세소관 또는 중간 필라멘트).

세포 골격의 기능

세포 골격은 다음 기능을 수행합니다.
1. 세포골격의 이름으로 그 주요 기능을 알 수 있다. 그것은 세포의 골격 또는 틀입니다.
2. 그것은 세포에 일정한 모양을 부여하고 세포 내부의 세포 소기관의 움직임과 상호 작용을 보장합니다.
3. 세포 골격은 외부 조건과 세포 상태가 변할 때 변할 수 있습니다.
4. 구조의 변화로 인해 세포질의 움직임, 성장 과정에서 세포의 모양의 변화를 보장합니다.

세포 골격의 정의에서 세포의 세포 골격은 3개의 단백질로 구성되어 있음을 이해할 수 있습니다. 다른 유형. 세포 골격은 미세 필라멘트, 중간 필라멘트 및 미세 소관으로 구성됩니다.
1. 마이크로 필라멘트는 구형 단백질 액틴, 미오신, 트로포미오신, 액티닌의 분자로 구성된 필라멘트입니다. 크기는 7-8 나노미터입니다. 두 개의 꼬인 단백질 사슬로 구성됩니다.
2. 중간 필라멘트는 4가지 유형의 특수 단백질의 필라멘트 구조입니다. 크기는 9-11나노미터입니다.
3. 세포골격의 미세소관은 단백질 구조이것은 튜불린 이량체에 의해 형성된 중공 실린더입니다. 실린더의 직경은 25나노미터입니다. 미세섬유와 같은 미세소관은 극성입니다.

세포의 근골격계 구성 요소. 진핵생물에만 세포골격이 있고 원핵생물(박테리아) 세포에는 없는 것이 이 두 세포 유형의 중요한 차이점입니다. 세포골격은 단단한 세포벽이 없어도 세포에 일정한 모양을 부여합니다. 그것은 아메바 운동의 기초가 되는 세포질(소위 원형질의 흐름)에서 세포 소기관의 운동을 조직화합니다. 세포골격은 쉽게 재건되어 필요한 경우 세포 모양의 변화를 제공합니다. 모양을 바꾸는 세포의 능력은 세포층의 움직임을 결정합니다. 초기 단계 배아 발달 . 세포 분열 중유사 분열) 세포 골격이 "분해"(해리)되고 딸 세포에서 자기 조립이 다시 발생합니다.

세포 골격은 세 가지 주요 기능을 수행합니다.

3. 세포 내 소기관 및 기타 대형 복합체의 수송을 위한 "레일" 역할을 합니다.
24. 세포 골격 연구에서 면역 세포 화학 방법의 역할. 근육 세포의 세포 골격 조직의 특징.

B. 중간 섬유 단백질

중간 섬유의 구조적 요소는 5개의 관련 패밀리에 속하며 높은 수준의 세포 특이성을 나타내는 단백질입니다. 이들 단백질의 전형적인 대표자는 사이토케라틴, 데스민, 비멘틴, 산성 원섬유아교단백질[GFAP] 및 신경섬유이다. 이 모든 단백질은 중심 부분에 기본 막대 구조를 가지고 있으며, 이를 초나선형 α-나선이라고 합니다. 이러한 이량체는 역평행을 결합하여 사량체를 형성합니다. "head to head" 원리에 따른 4량체의 집합은 원형 필라멘트를 제공합니다. 8개의 원형 필라멘트가 중간 섬유를 형성합니다.

미세 필라멘트 및 미세 소관과 달리 중간 섬유의 유리 단량체는 세포질에서 거의 발견되지 않습니다. 이들의 중합은 안정한 비극성 중합체 분자의 형성으로 이어진다.

V. 튜불린

미세소관은 α- 및 β-서브유닛의 이량체인 구형 단백질 튜불린에서 만들어집니다. 튜불린 단량체는 천천히 가수분해되는 GTP(GTP)와 GDP(GTP)에 결합합니다. 두 가지 유형의 단백질이 미세소관과 연관되어 있습니다: 구조 단백질, lk-전위자.
25. 동식물 세포의 핵, 구조, 기능, 핵과 세포질의 관계.

핵은 1831년에 R. Brown에 의해 발견되었습니다. 핵의 가치는 주로 그 안에 있는 DNA의 존재에 의해 결정됩니다.

일반적으로 세포에는 하나의 핵이 있습니다. 그러나 다핵 세포도 있습니다. 코어 직경은 5~20미크론입니다. 상대적으로 감사합니다 큰 사이즈이 세포 구조는 광학 현미경으로 명확하게 볼 수 있습니다. 핵의 모양은 구형, 길쭉한, 디스크 모양입니다. 세포에서 핵의 위치는 일정하지 않습니다. 어린 식물 세포에서 핵은 대부분 중심에 더 가깝게 위치합니다. 성체 세포에서 핵은 큰 중심 액포의 출현과 관련된 말초로 이동합니다. 핵의 화학적 구성은 주로 핵산과 단백질로 표시됩니다. 따라서 완두콩 세포의 분리 된 핵에는 DNA - 14 %, RNA - 12 %, 염기성 단백질 - 22.6 %, 기타 단백질 - 51.3 %가 포함됩니다. 핵막은 두께가 각각 약 8nm인 두 개의 막으로 구성되어 있으며, 유체로 채워진 20~30nm 너비의 핵주위 공간으로 분리되어 있습니다.

표면의 외막은 복잡한 접힌 구조를 가지고 있으며 어떤 곳에서는 소포체에 연결되어 있습니다. 외막에는 많은 수의 리보솜이 있습니다. 내막은 함입을 줄 수 있습니다. 핵막에는 기공이 있습니다. 핵 외피 1μm2당 직경이 약 20nm인 10~100개의 구멍이 있습니다. 모공은 복잡한 형성입니다. 그들은 마치 가장자리로 둘러싸인 모래 시계 모양을 가지고 있습니다. 테두리는 개별 단백질 과립으로 구성됩니다. 기공의 중앙에는 림 과립에 실로 연결된 중앙 과립이 있습니다. 핵의 구멍은 역동적 인 형성이며 열리고 닫힐 수 있습니다. 이러한 방식으로 핵과 세포질 사이의 교환 조절이 수행될 수 있습니다. 핵의 내부 구조는 상태에 따라 변합니다. 핵의 수명에는 대사(분열 사이)와 분열 기간의 두 가지 기간이 있습니다. 대사 기간 동안 핵에는 하나 이상의 구형 핵소체 과립이 있습니다. 핵소체의 물질은 고도로 얽힌 필라멘트-핵소체로 구성되며 약 80%의 단백질, 10-15%의 RNA 및 일부 DNA를 포함합니다. 핵소체에는 리보솜이 포함되어 있습니다. nucleolus는 nucleolar organizer라고 불리는 염색체의 특정 부분에 형성되어 염색체의 파생물입니다. 핵소체의 주요 기능은 리보솜 RNA가 그 안에서 합성되고 리보솜 소단위체의 조립이 일어나는 것입니다. 그런 다음 리보솜의 자가 조립이 세포질에서 발생합니다.

커널 함수

핵은 두 가지 일반 기능 그룹을 수행합니다. 하나는 유전 정보의 실제 저장과 관련되고 다른 하나는 단백질 합성 제공과 함께 구현됩니다.
첫 번째 그룹에는 변하지 않은 DNA 구조의 형태로 유전 정보를 유지하는 것과 관련된 프로세스가 포함됩니다. 이러한 과정은 DNA 분자에 대한 자발적인 손상(DNA 사슬 중 하나의 파손, 방사선 손상의 일부)을 제거하는 소위 복구 효소의 존재와 관련이 있으며, 이는 여러 세대에 걸쳐 DNA 분자의 구조를 실질적으로 변경되지 않게 유지합니다 세포 또는 유기체의. 또한 핵에서는 DNA 분자의 복제 또는 복제가 발생하여 두 세포가 질적으로나 양적으로 정확히 동일한 부피를 얻을 수 있습니다. 유전 정보. 핵에서는 감수 분열 (교차) 중에 관찰되는 유전 물질의 변화 및 재조합 과정이 발생합니다. 마지막으로, 핵은 세포 분열 동안 DNA 분자의 분포에 직접적으로 관여합니다.
핵의 활동에 의해 제공되는 세포 과정의 또 다른 그룹은 실제 단백질 합성 장치의 생성입니다. 이것은 다양한 전령 RNA와 리보솜 RNA의 DNA 분자의 합성, 전사 뿐만이 아닙니다. 진핵생물의 핵에서 리보솜 소단위의 형성은 또한 핵소체에서 합성된 리보솜 RNA와 세포질에서 합성되어 핵으로 전달되는 리보솜 단백질을 복합화함으로써 발생합니다.

발달 중 핵과 세포질의 상호 작용

세포질은 유전 정보를 구현하고 유기체의 일부 기능을 형성하는 데 중요한 역할을 합니다. 세포질의 주요 부분은 난자와 함께 접합체에 들어갑니다. 난자 세포질의 특정 영역에는 특정 분화 세포의 운명을 결정하는 요인이 포함될 수 있습니다. 유전자의 활동은 세포질에 달려 있습니다. 난자의 세포질에는 서로 독립적으로 작용하는 DNA 합성의 활성제와 RNA 합성의 억제인자가 있습니다. 성숙한 개구리의 뇌세포에서 나온 핵을 성숙한 난모세포에 이식하면 RNA는 합성되고 DNA는 합성되지 않는다. 자체 단백질 합성 시스템(미토콘드리아)이 있는 세포질의 일부 소기관은 특정 형질의 발달에 영향을 미칠 수 있습니다. 세포질을 통한 형질의 유전 - 세포질 또는 핵외 유전. 발달 과정에서 핵과 세포질 사이에는 복잡한 상호 작용이 있습니다. 식물과 특히 동물에서 유기체의 특성을 형성하는 주요 역할은 핵에 속합니다.

B. L. Astaurov는 누에를 이용한 종간 안드로겐 생성에 관한 실험에서 개체 발달 과정에서 핵의 지배적인 역할을 설득력 있게 보여주었다. 그는 야생 누에 알을 국내 누에 정자와 교배시켜 종간 잡종을 얻었고 그 반대도 마찬가지였습니다. 암컷 핵은 열 충격(가열)에 의해 비활성화되었습니다. 이 경우 두 정자의 핵이 난자의 수정에 참여했습니다. 핵-세포질 잡종은 한 종에서 세포질을, 다른 종에서 핵을 받았습니다. 발달된 개체는 항상 수컷이었고, 연구된 모든 개체에서 핵을 받은 종과 유사합니다.

그러나 세포질은 유전 정보를 구현하고 신체의 일부 기능을 형성하는 데 매우 중요한 역할을 합니다. 세포질의 주요 부분이 난자와 함께 접합체로 들어가는 것으로 알려져 있습니다. 난자의 세포질은 다양한 단백질, RNA 및 난자 발생 동안 합성되는 기타 유형의 분자에서 체세포의 세포질과 다릅니다. Boveri, Conklin, Driesch 및 다른 사람들은 난자의 세포질의 특정 영역이 특정 분화 세포의 운명을 결정하는 요인을 포함할 수 있다고 오랫동안 지적해 왔습니다.
26. 핵, euchromatin, heterochromatin 내부의 intraphase 염색체의 공간적 조직화.

그리고 간기 핵은 전체적으로 염색체의 공간적 조직입니다.

중기 염색체 준비 방법이 개발됨에 따라 염색체 수를 분석하고 형태와 크기를 설명하는 것이 가능해졌습니다. 사실, 세포학적 제제에서 염색체의 물리적 치수와 형태는 매우 강력합니다.

유사 분열의 단계와 해당 세포 학적 준비를 준비하는 조건에 따라 다릅니다. 세포주기의 G2 단계에서 염색체의 크기와 형태가 실제 유사분열 염색체와 거의 차이가 없다는 것이 밝혀지기까지 오랜 세월이 흘렀습니다.

세포의 발달과 분자 생물학간기 핵의 개별 염색체를 시각화하는 것을 가능하게 했으며,

3차원 현미경 검사 및 개별 영역 식별까지 가능합니다. 이 방향에 대한 연구는 고정 세포와 살아있는 세포 모두에 대해 수행되었습니다. 세포 학적 준비에서 생물학자들에게 잘 알려진 긴 prophase 및 prometaphase 염색체는 단순히 유리에 퍼지는 과정에서 염색체가 늘어난 결과라는 것이 밝혀졌습니다. 이상 후기 단계유사분열 동안 염색체는 신장에 더 효과적으로 저항하고 본래의 크기를 유지합니다. 살아있는 세포에 대한 실험에서는 형광 표지와 4D 현미경의 다양한 방법이 사용됩니다. 따라서 개별 염색체의 생체 내 관찰을 위해 먼저 세포에서 배양된 모든 염색체의 DNA에 형광 표지를 도입한 다음 영양 배지를 다음으로 교체했습니다.

형광색소가 없는 세포는 여러 세포 주기를 거치도록 하였다. 결과적으로 세포가 배양물에 나타났습니다.

이 용어는 핵 DNA와 단백질(히스톤, 비히스톤 단백질)의 복합체를 나타냅니다.

이종 및 유염색질이 있습니다.

이질염색질 - 전사적으로 비활성인 응축된 염색질 중상 핵. 그것은 주로 핵의 주변과 핵소체 주변에 위치합니다. 이질염색질의 전형적인 예는 Barr 몸체입니다.

역사적으로 유크로마틴보다 잘 이해되지는 않았지만, 새로운 발견은 이질염색질이 효모에서 인간에 이르는 게놈의 조직 및 적절한 기능에 중요한 역할을 한다는 것을 시사합니다. 포유류 게놈의 96%가 비암호화 및 반복적 서열로 구성되어 있다는 사실에 의해 잠재적 중요성이 강조됩니다. 이질염색질 형성 메커니즘에 관한 새로운 발견으로 예상치 못한 사실이 밝혀졌습니다.

유크로마틴 – 전사적으로 활성이고 덜 응축된 염색질 부분으로 이질염색질 사이의 핵의 밝은 부분에 국한되어 있으며 유전자가 풍부합니다 염색이 잘 되지 않거나 전혀 염색되지 않는 염색체 영역. 간기에서 확산. 적극적으로 옮겨 적었습니다. Euchromatin은 heterochromatin에 비해 DNA 압축이 적은 것이 특징이며, 이미 언급한 바와 같이 주로 활발하게 발현되는 유전자를 국소화합니다.

유크로마틴 또는 "활성" 염색질은 주로 포유동물 게놈의 작은 부분(4% 미만)만을 구성하는 코딩 서열로 구성됩니다.

따라서 "유크로마틴"이라는 집합적 용어는 염색질의 복잡한 상태를 의미할 가능성이 높으며, 이는 서로 밀접하게 상호작용하고 염색질 원섬유와 밀접하게 상호작용하고 기능적 RNA의 전사를 수행하도록 설계된 메커니즘의 역동적이고 복잡한 혼합물을 포함합니다. .
27. 염색체의 화학적 조성: DNA와 단백질.

염색체의 화학적 및 구조적 조직
염색체 외 메커니즘과 상호 작용하는 염색체는 다음을 제공합니다.
1) 유전 정보의 저장
2) 이 정보를 사용하여 셀룰러 조직을 만들고 유지합니다.
3) 유전 정보 읽기 규제;
4) 유전 물질의 자가 배가;
5) 모세포에서 딸세포로의 전이.
염색체의 주요 화학 성분은 DNA, 염기성(히스톤) 및 산성(비히스톤) 단백질로 각각 40% 및 약 20%를 차지합니다. 염색체에는 RNA, 지질, 다당류, 금속 이온이 포함되어 있습니다.
유전 정보는 DNA 분자에 암호화되어 있어 염색체의 주요 기능 구성 요소가 됩니다.
진핵 세포의 DNA는 다음 분수로 표시됩니다.
1) 독특한 뉴클레오티드 서열;
2) 특정 시퀀스의 반복;
3) 반복.
염색체 요소 - 중심체 및 염색분체

히스톤은 5가지 주요 분획으로 표시되며 구조적 및 규제적 역할을 수행합니다. 비 히스톤 단백질의 분획 수는 100을 초과합니다. 그 중에는 RNA 합성 및 처리, 복제 및 DNA 복구를 위한 효소가 있습니다. 염색체의 산성 단백질은 또한 구조적 및 조절 역할을 합니다. 염색체 RNA는 아직 합성 부위를 떠나지 않은 전사 산물로 부분적으로 나타납니다. 일부 분수에는 조절 기능이 있습니다. 염색체 구성요소의 조절 기능은 DNA 분자에서 정보를 읽는 것을 "금지" 또는 "허용"하는 것입니다.

전자현미경으로 구별할 수 있는 염색체의 기본 구조는 직경 10~13nm의 실이며, 이는 DNA와 히스톤 단백질(뉴클레오히스톤)의 복합체이다. 실의 두께는 길이를 따라 위치한 몸체-뉴클레오솜에 따라 다릅니다. Internucleosomal 영역의 직경은 1.5 nm 미만이며 이는 DNA biospiral의 두께와 일치합니다. 신체의 핵은 4개의 히스톤 분자 8개로 구성되며, 다른 유형- H2a, H2b, H3 및 H4. 그들은 약 200개 염기쌍의 DNA 단편이 "상처"되는 기초 역할을 합니다. Histone H1은 DNA 코일을 "꿰매는" 것입니다. 뉴클레오솜의 기능적 중요성은 불분명합니다. rRNA를 암호화하는 전사된 DNA 단편에는 뉴클레오솜 구조가 없다는 증거가 있습니다. 다른 유전자의 경우 전사 중에 뉴클레오솜 구조가 손실된다는 징후가 있습니다. DNA 분자를 히스톤체에 비틀면 DNA 생체나선의 길이가 7배 감소합니다. 즉, 유전 물질을 포장하는 역할을 합니다.
염색질 및 유사분열 염색체에 대한 현미경 및 전자 현미경 연구의 데이터는 염색체의 구조적 구성에 대한 다음 계획을 제공합니다. 단백질을 꼬아 붙인 결과 직경이 1.5nm인 DNA 쌍나선은 뉴클레오솜 구조의 뉴클레오히스톤 복합체로 변환됩니다. 직경이 10-13 nm 인 실처럼 보입니다. 단백질이 더 꼬이고 부착되면 직경이 20-25 nm인 실이 나타납니다. 간기 및 유사분열 염색체 모두에서 전자 현미경을 사용하여 검출됩니다. 반복적으로 발생하고 접힘으로 보완되는이 실의 추가 꼬임 결과 유사 분열 염색체가 형성됩니다. 이 계획은 예비적이며 의료 유전 상담(유사분열 염색체의 미세 형태)의 세포유전학자의 관심 분야와 초미세 구조 및 분자 수준에서 염색체의 기능적 조직 전문가를 결합합니다.
보다 조밀한 구조의 형성과 함께 뉴클레오히스톤 가닥의 재구성을 나선화(응축)라고 하며, 설명된 것과 반대되는 과정인 나선화(탈축합)입니다. 나선화로 인해 유전 물질의 조밀한 패킹이 이루어지며, 이는 유사분열 중 염색체 이동에 중요합니다. 다음 그림은 패킹 밀도를 보여줍니다. 체세포 이배체 인간 세포의 핵에는 약 6pg의 DNA가 포함되어 있으며, 이는 거의 2m 길이의 뉴클레오히스톤 실에 해당하며, 유사분열 중기에 인간 세포의 모든 염색체의 전체 길이는 150μm입니다. 인간 DNA 100g을 한 가닥으로 늘리면 2.5 x 1010km의 거리를 차지할 것이며, 이는 지구에서 태양까지의 거리의 100배 이상입니다.
뉴클레오히스톤 가닥의 접힘에 대한 제시된 정보는 염색체 길이를 따른 유전자 배열의 연속성과 선형성에 대한 유전적 아이디어와 일치합니다. 그들은 각 염색체가 하나의 DNA 이중 나선을 포함한다는 가정에 해당합니다. 곤충 세포의 소위 폴리텐 염색체(polytene 염색체)라고 하는 특수한 경우에는 DNA의 여러 이중 나선이 동시에 존재합니다. 그것들이 나란히 쌓여 있기 때문에 이 디자인은 선형 및 연속 유전자 배치의 원리와 호환됩니다.
핵형을 연구하기 위해 특별한 의미유사분열 중기 염색체가 있다. 그들은 두 개의 염색분체로 구성되어 있습니다. 후자는 유사 분열 과정에서 딸 세포로 분산되는 딸 염색체입니다. 염색체는 핵분열 방추 나사산이 부착되는 1차 수축(중심체, 운동체) 영역에서 연결됩니다. 1차 수축이 염색체를 형성하는 단편을 어깨라고 하고 염색체의 끝 부분을 텔로미어라고 합니다. 1차 수축의 위치에 따라 중심(등변), 준중심(약간 불평등), 아크로센트릭 및 아원심(불균일한 표현) 염색체가 구별됩니다. 인간에서 염색체 1과 3 쌍, X 염색체는 중심입니다. 준비를 준비하는 몇 가지 방법을 사용할 때 반염색체는 염색체에서 볼 수 있지만 세포에 존재하는 문제는 해결 된 것으로 간주 될 수 없습니다. 아마도 그들은 약물을 준비하는 데 사용되는 물질의 염색체 물질에 대한 영향의 결과일 것입니다. 일부 염색체에는 2차 수축이 있습니다. 그들은 불완전한 염색질 응축 영역, 예를 들어 인간 염색체 1, 9 및 16의 긴 팔의 중심에 가까운 영역에서 발생합니다. 이차 수축은 위성 형태의 인간 염색체의 짧은 팔 13-15, 21-22의 말단 부분을 분리합니다. 일부 염색체의 이차 수축 영역에는 핵 조직자가 있습니다. 그들은 rRNA를 암호화하는 유전자를 포함하고 핵소체 형성 부위로 작용합니다. 설명된 구조적 특징은 염색체를 식별하는 데 사용됩니다.
간기 염색체는 일반적으로 탈감긴 상태를 특징으로 하지만 개별 단편의 감김 정도는 다양합니다. euchromatin, 구조적 heterochromatin 및 facultative heterochromatin을 할당합니다. 유크로마틴은 유사분열이 끝날 때 탈감하는 염색체 영역에 의해 형성됩니다. 간기 핵에서 이들은 약하게 염색된 필라멘트 구조입니다. 구조 유전자는 euchromatin 영역에 있습니다. 구조적 이질염색질은 전체 유사분열 주기 동안 지속되는 고도로 꼬인 상태를 특징으로 합니다. 상동 염색체에서 유사한 영구 부위를 차지합니다. 일반적으로 이들은 중심체 영역에 인접하고 염색체의 자유 말단(텔로미어)에 위치한 단편입니다. 이 유형의 이색질은 분명히 구조적 유전자를 포함하지 않으며 그 기능은 명확하지 않습니다. 각 염색체는 고유한 eu- 및 heterochromatic 영역 배열을 가지고 있습니다. 이것은 인간 세포 유전학 연구에서 개별 염색체를 식별하는 데 사용됩니다. 통성 이질염색질은 두 개의 상동 염색체 중 하나의 나선화에 의해 형성됩니다. 전형적인 예는 암컷 포유동물과 인간의 체세포(성염색체)의 유전적으로 비활성화된 X 염색체입니다. 통성 이색화의 기능적 역할은 특정 유전자의 용량을 보상(감소)시키는 것입니다.

1. 세포 내부 환경은 어떤가요? 가장 미세한 필라멘트와 튜브의 네트워크로 대표되는 세포의 근골격 장치의 이름은 무엇입니까?

세포의 내부 환경은 hyaloplasm이고, 세포의 근골격계는 세포골격입니다.

2. 히알플라스마란? 그녀는 무엇입니까 화학적 구성 요소? 어떤 기능을 수행합니까?

Hyaloplasm은 모든 세포 내 구조가 위치하고 다양한 대사 과정이 일어나는 세포의 내부 환경입니다. Hyaloplasm은 수분 함량이 70-90 % 인 두꺼운 무색 점성 용액입니다. hyaloplasm에는 많은 단백질, 탄수화물, 지질 및 다양한 무기 화합물이 포함되어 있습니다. 여기에 용해된 형태로 아미노산, 뉴클레오티드 및 기타 생체 고분자의 "구성 요소"와 대사 중에 형성된 중간 생성물이 있습니다. Hyaloplasm은 모든 세포 구조를 결합하고 그들 사이의 화학적 상호 작용을 제공합니다.

3. "세포질"과 "히알라질"의 개념의 차이점은 무엇입니까?

세포질은 hyaloplasm과 그것에 잠겨있는 모든 세포 소기관, 내포물, 세포 골격을 포함합니다.

4. 세포골격은 무엇으로 구성되어 있습니까? 세포에서 그 기능은 무엇입니까?

세포골격(세포내 세포질 골격) - 요소세포질, 그 기계적 틀. 세포골격은 미세섬유와 미세소관의 복잡한 3차원 네트워크입니다.

5. 미세소관은 미세섬유와 어떻게 다릅니까?

마이크로필라멘트는 나선형으로 서로 꼬인 두 개의 실로 구성된 얇은 단백질 섬유(피브릴)입니다. 각 필라멘트는 액틴 단백질 분자의 중합에서 발생합니다. 또 다른 중요한 단백질인 미오신의 섬유소도 세포에서 발견됩니다. 미오신 섬유소는 액틴 미세섬유와 함께 ATP 에너지의 사용으로 인해 수축할 수 있는 복합체를 형성합니다. 미세소관은 튜불린 단백질 분자에 의해 형성된 얇고 속이 빈 가지가 없는 관입니다.

6. 세포 골격의 구조적 요소의 역동성의 징후는 무엇입니까?

세포 골격의 요소는 매우 역동적입니다. 세포의 특정 부분에서 외부 및 내부 조건이 변경되면 분해 및 재조립될 수 있습니다. 미세 소관과 미세 필라멘트의 분해 중에 형성된 별도의 단백질 분자는 히알 플라스마의 일부로 용액으로 전달됩니다. 세포 골격의 요소를 조립할 때 역 과정이 관찰됩니다.

7. 히알플라즈마는 점도와 유동성을 변화시켜 액체 상태에서 젤과 같은 상태로 또는 그 반대의 경우도 마찬가지인 것으로 알려져 있습니다. 이것이 어떻게 이루어질 수 있는지에 대한 가설을 제안하십시오.

Hyaloplasm은 온도, 세포 내 물질 농도, 산도와 같은 외부 및 내부 요인의 영향으로 특성을 변경할 수 있습니다. 동시에 세포골격 요소의 분해 속도가 증가하고 히알라질은 더 액체가 됩니다. 반대의 경우, 세포골격 요소의 합성 속도가 증가하면 히알라질은 점성이 됩니다.